Prof. Dr. Amedeo Caflisch
Proteinfaltung, -aggregation und die Alzheimer-Krankheit
Donnerstag 2. Dezember 2021,
um 19:30 Uhr
ETH Hauptgebäude Hörsaal HG G5, Rämistrasse 101 und Live Stream über Zoom. Die ETH verlangt seit 6. September 2021 ein Covid-Zertifikat für externe Veranstaltungen. Bitte bringen Sie Ihr Zertifikat und eine Maske an den PGZ-Vortrag mit oder nehmen Sie per Zoom daran teil.
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Faltung des Proteins 1EFN (wikimedia.org, Holger87)
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Proteine sind faszinierende Makromoleküle. Sie müssen sich falten, d.h. eine einzigartige dreidimensionale Struktur annehmen, um die meisten der für das Leben notwendigen Funktionen zu erfüllen oder zu steuern. Beispiele für Proteinfunktionen sind: Transport von Sauerstoff von der Lunge zu den Muskeln (Hämoglobin), Muskeldehnung (Titin), Katalyse von biochemischen Reaktionen (Enzyme) und Erkennung von viralen Erregern (Antikörper). Einige dieser Funktionen sind allen Lebewesen gemeinsam, von Bakterien und Algen bis hin zum Menschen.
Wichtig ist, dass sowohl die Proteinfaltung als auch die Protein/Protein- und Protein/Liganden-Erkennung durch nicht-kovalente Wechselwirkungen (Elektrostatik und van der Waals) und den hydrophoben Effekt gesteuert werden. Die Proteinaggregation ist assoziiert mit häufigen neurodegenerativen Erkrankungen, wie der Alzheimer- und Parkinson-Krankheit. Die Mechanismen der Aggregation und die toxischen Spezies sind nicht bekannt, was die Entwicklung von Medikamenten zur Bekämpfung dieser schrecklichen Krankheiten behindert.
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